호열성 시아노박테리아 빛의 핵심 및 막대 구조

Nature Communications 13권, 기사 번호: 3389(2022) 이 기사 인용

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남조류, 녹조류 및 로도피류는 태양 에너지를 포착하여 광합성 반응 센터로 전달하기 위해 거대하고 빛을 수확하는 식물성 PBS(phycobilisomes)를 활용합니다. PBS는 구성 및 구조가 다양하고 매우 복잡하므로 기능을 포괄적으로 이해하는 데 어려움을 겪습니다. 현재까지 저온전자현미경(cryo-EM)에 의한 PBS의 세 가지 상세한 구조가 설명되었습니다: 반타원체 유형, 로도피테스의 블록 유형, 시아노박테리아 반구체 유형. 여기에서 우리는 호열성 시아노박테리아 반원성 PBS의 펜타실린드릭 알로피코시아닌 코어와 피코시아닌 함유 막대의 저온 EM 구조를 보고합니다. 구조는 에너지 전달 메커니즘을 해독하는 데 중요한 단백질 하위 단위와 발색단의 공간적 배열을 정의합니다. 그들은 펜타실린드형 코어가 어떻게 형성되는지 밝히고, 링커 단백질과 빌린 발색단 사이의 주요 상호 작용을 확인하고, 단방향 에너지 전달 경로를 나타냅니다.

남세균, 녹조류, 로도조류는 태양 에너지를 흡수하고 광합성 막 단백질(광계 I 및 광계 II, PSI 및 PSII)로 에너지를 전달하기 위해 피코빌리솜(PBS)이라는 대형 수용성 빛 수확 복합체를 활용합니다1. PBS는 주로 490-650 nm에서 가시광선을 흡수하는데, PSI와 PSII는 흡수하기 어렵습니다(예외적으로 엽록소를 함유한 시아노박테리아는 근적외선을 흡수하는 PBS를 보유하고 있습니다2,3)(보충 그림 1). PBS는 피코에리트린, 피코에리트로시아닌, 피코시아닌(PC) 및 알로피코시아닌(APC)과 같은 피코빌리단백질(PBP)로 구성됩니다. PBP의 조립 단위는 글로빈 접힘을 갖고 피코에리트로빌린, 피쿠로빌린, 피코비올로빌린 및 피코시아노빌린(PCB)과 같은 여러 선형 테트라피롤 발색단을 포함하는 α- 및 β-소단위입니다. 이들 α- 및 β-서브유닛의 올리고머는 비발색단 링커 단백질과 상호작용하여 전체 PBS 복합체에서 PC 막대를 형성합니다. 반원형5,6,7, 반타원형8, 블록형9, 막대형10,11,12,13 및 번들형14의 5가지 유형의 PBS 구조 형태가 보고되었습니다. Hemidiscoidal PBS에는 bicylindrical15,16, tricylindrical5 또는 pentacylindrical 코어3,17가 있습니다. 막대 수, PBS의 전체 구조, PSI 및 PSII와의 연관성에 대한 PBP의 구성은 빛과 영양분의 가용성에 의해 규제됩니다11,18. 최근 세 가지 유형의 PBS의 3차원(3D) 구조가 저온전자현미경(cryo-EM)19,20,21,22으로 분석되었으며 삼원통형 및 오원통형 코어와 에너지 전달 경로의 세부 사항이 밝혀졌습니다. PBS는 구성적으로나 구조적으로 다양하고 매우 복잡하기 때문에 다양한 종의 PBS에 대한 구조적, 기능적 분석은 작동 메커니즘을 포괄적으로 이해하는 데 필수적입니다. 또한, 이러한 구조는 여러 시아노박테리아 PBS를 이해하기 위한 기초를 제공하고 태양 에너지의 효율적인 사용을 촉진하는 데 활용될 수 있습니다.

여기서는 호열성 시아노박테리움 Thermosynechococcus vulcanus의 펜타실린드형 APC 코어와 PC 막대의 구조를 각각 3.7Å 및 4.2Å의 해상도로 보고합니다. 전체적인 구조는 Anabaena sp.의 PBS 구조와 매우 유사했지만. ref.에 의해 보고된 PCC 7120(이하 Nostoc 7120으로 지칭). 22에서는 내부구조의 차이를 관찰하였다. 구조는 서로 다른 종의 반원형 PBS의 차이를 보여 주며 단방향 여기 에너지 전달에 가능한 메커니즘을 제공합니다.

T. vulcanus NIES-2134의 PBS(이하 T. vulcanus라고 함)는 펜타실린드형 APC 코어와 6개의 PC 막대가 있는 반구형 구조를 가지며 총 분자량은 ~6 MDa입니다(보조 그림 2). 코어와 막대는 α-(CpcA, ApcA, ApcD 및 ApcE) 및 β-(CpcB, ApcB 및 ApcF) 하위 단위로 구성되며 기본 구성 단위는 αβ 단량체입니다. PCB는 티오에테르 결합을 통해 α 및 β 하위 단위의 보존된 시스테인 잔기에 공유 결합됩니다. PBS의 링커 단백질은 PBS의 구조적 안정성뿐만 아니라 발색단의 에너지 수준 조정에도 기여하는 것으로 여겨집니다. T. vulcanus의 링커 단백질은 막대 링커(LR; CpcC)로 분류됩니다. 막대-말단 링커(LRT; CpcD); 막대-코어 링커(LRC; CpcG1, CpcG2 및 CpcG4); PBS 코어 실린더의 APC 삼량체에 결합하는 코어-막 링커(LCM; ApcE); 또는 PBS 코어에 결합하는 코어 링커(LC; ApcC). PBS가 빛을 흡수하면 여기 에너지는 말단 방사체(ApcE [LCM] 및 ApcD)라고 불리는 막 표면의 하위 단위에 있는 발색단으로 빠르게(피코초 단위로) 전달된 다음 결국 PSII 및 PSI30으로 전달됩니다. T. vulcanus의 PC 및 APC의 여러 X선 결정 구조가 보고되었으며, 이는 PBS31,32,33,34,35,36에서 가능한 전체 구조 구성 및 내부 에너지 전달 메커니즘에 관한 논의의 출발점을 제공했습니다. 37.